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아황산염이 황화물로 환원되는 Fsr의 촉매 부위 그림. 아황산염을 결합하고 전환시키는 시로헴(분홍색)은 용매에 접근할 수 있는 단백질의 공동(회색 표면)에 묻혀 있습니다. 이렇게 하면 아황산염이 단백질에 쉽게 들어갈 수 있고 생성된 황화물이 단백질을 떠날 수 있습니다. 크레딧: 막스 플랑크 해양 미생물학 연구소
Max Planck 해양 미생물학 연구소의 연구원들은 메탄 생성 미생물이 중독되지 않고 독성 아황산염에서 번성하는 방법을 발견했습니다.
Methanogens는 산소가 부족한 환경에서 메탄을 생성하는 작은 유기체입니다. 반추 동물의 소화 시스템과 같은 메탄 생산은 메탄이 매우 강력한 온실 가스이기 때문에 지구 탄소 순환에서 중요한 역할을 합니다. 그러나 메탄은 가정 난방을 위한 에너지원으로도 사용할 수 있습니다.
성장을 위한 독성 기반
현재 발표된 연구의 대상 자연화학생물학 두 가지 해양 열성 메탄생성 물질입니다. Methanothermococcus thermolithotrophicus (약 65 °C의 지열로 가열된 퇴적물에 서식) 메타노칼도코쿠스 잔나스키이 (약 85 °C의 심해 화산을 선호함).
그들은 메탄을 생산하여 세포 에너지를 얻고 환경에 존재하는 황화물의 형태로 성장을 위해 유황을 받습니다.
황화물은 대부분의 유기체에게 독이지만 메탄 생성 물질에는 필수적이며 고농도에서도 견딜 수 있습니다. 그러나 이들의 아킬레스 건은 메탄을 만드는 데 필요한 효소를 파괴하는 독성 및 반응성 황 화합물 아황산염입니다.
그들의 환경에서 조사된 두 유기체는 때때로 예를 들어 산소가 들어와 환원된 황화물과 반응할 때 아황산염에 노출됩니다. 그것의 부분 산화는 아황산염의 형성을 초래하고 따라서 메탄 생성 물질은 스스로를 보호해야 합니다. 그러나 그들은 어떻게 이것을 할 수 있습니까?
정제된 F420 의존 아황산염 환원효소(Fsr)를 가진 Marion Jespersen. 검은 색은 반응에 관련된 모든 철에서 나옵니다. 실험은 효소를 산소와 일광으로부터 보호하기 위해 혐기성 챔버와 인공 조명 아래에서 수행됩니다. 출처: Tristan Wagner/Max Planck 해양 미생물학 연구소
프로세스의 분자 스냅샷
독일 브레멘에 있는 Max Planck 해양 미생물학 연구소의 Marion Jespersen과 Tristan Wagner는 Kaiserslautern 대학의 Antonio Pierik과 함께 이제 아황산염을 해독하는 효소의 스냅샷을 제공합니다. 이 나비 모양의 효소는 F420 의존성 아황산염 환원 효소 또는 Fsr로 알려져 있습니다. 그것은 아황산염을 황화물로 전환할 수 있습니다. 이는 메타노젠이 성장하는 데 필요한 황의 안전한 공급원입니다.
현재 연구에서 Jespersen과 그녀의 동료들은 효소가 어떻게 작용하는지 설명합니다. “효소는 아황산염을 가두어 직접 황화물로 환원시킵니다.[{” attribute=””>amino acids”, Jespersen explains, “As a result, the methanogen doesn’t get poisoned and even uses the product as its sulfur source. They turn poison into food!”
It sounds simple. But in fact, Jespersen and her colleagues found that they were dealing with a fascinating and complicated overlap. “There are two ways of sulfite reduction: dissimilatory and assimilatory”, Jespersen explains. “The organism under study uses an enzyme that is built like a dissimilatory one, but it uses an assimilatory mechanism. It combines the best of both worlds, one could say, at least for its living conditions.”
It is assumed that the enzymes from both the dissimilatory and the assimilatory pathways have evolved from one common ancestor. “Sulfite reductases are ancient enzymes that have a major impact on the global sulfur and carbon cycles”, adds Tristan Wagner, head of the Max Planck Research Group Microbial Metabolism at the Max Planck Institute in Bremen. “Our enzyme, the Fsr, is probably a snapshot of this ancient primordial enzyme, an exciting look back in evolution.”
Biotechnological applications in view
The Fsr not only opens up evolutionary implications but also allows us to better understand the fascinating world of marine microbes. Methanogens that can grow only on sulfite circumvent the need to use the dangerous sulfide, their usual sulfur substrate.
“This opens opportunities for safer biotechnological applications to study these important microorganisms. An optimal solution would be to find a methanogen that reduces sulfate, which is cheap, abundant, and a completely safe sulfur source”, says Wagner.
In fact, this methanogen already exists, it is Methanothermococcus thermolithotrophicus. The researchers hypothesized that Fsr orchestrates the last reaction of this sulfate reduction pathway because one of its intermediates would be sulfite.
“Our next challenge is to understand how it can transform sulfate to sulfite, to get a complete picture of the capabilities of these miracle microbes.”
Reference: “Structures of the sulfite detoxifying F420-dependent enzyme from Methanococcales” by Marion Jespersen, Antonio J. Pierik and Tristan Wagner, 19 January 2023, Nature Chemical Biology.
DOI: 10.1038/s41589-022-01232-y
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